CY7-丝素蛋白，花青素标记丝素蛋白，化学与物理性质

CY7 - 丝素蛋白是将近红外荧光染料 CY7与天然蚕丝来源的丝素蛋白通过化学偶联形成的功能性复合材料，核心价值在于结合丝素蛋白的生物相容性与 CY7 的近红外荧光追踪能力，突破传统丝素蛋白 “难以可视化监测” 的局限，在生物医学领域（如组织工程支架、药物载体）具有重要应用前景。

核心组分与整体结构特点

要理解 CY7 - 丝素蛋白，需先明确 “载体骨架” 与 “标记探针” 的结构逻辑：

丝素蛋白（SF）：作为复合物的 “功能骨架”，是从蚕丝中提取的天然高分子蛋白质，由重链（H-chain，约 350 kDa）与轻链（L-chain，约 25 kDa）通过二硫键连接而成。其氨基酸序列中富含甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）与丝氨酸（Ser），可形成 “无规卷曲 -β- 折叠” 等多种二级结构 ——β- 折叠结构赋予其优异的力学强度，而无规卷曲结构则使其具有良好的柔韧性；分子链上大量的氨基（-NH₂，来自赖氨酸残基）、羟基（-OH，来自丝氨酸残基）是与 CY7 偶联的关键反应位点。

CY7：作为 “荧光标记探针”，是一种近红外荧光染料，分子核心含 “吲哚菁绿” 类结构（两个吲哚环通过共轭双键连接），激发波长约 750 nm，发射波长约 773 nm，处于 “生物组织光学窗口”（700-900 nm）。其常用活性形式为 CY7-NHS 酯（CY7 - 琥珀酰亚胺酯），通过 NHS 酯基团与丝素蛋白的氨基反应实现偶联。

二者结合形成的CY7 - 丝素蛋白，结构上以丝素蛋白的高分子链为 “主链”，CY7 分子通过酰胺键（-CO-NH-）共价接枝在丝素蛋白的赖氨酸氨基位点上，形成 “天然蛋白主链 - 近红外荧光侧链” 的接枝结构 —— 既保留丝素蛋白的高分子特性与生物功能，又负载 CY7 的荧光信号，可通过荧光技术追踪其在生物体内的动态。